शोधकर्ताओं ने फ्लू वायरस के विभिन्न प्रकारों को बेअसर करने में सक्षम एंटीबॉडी के एक नए वर्ग की खोज की है, जो अधिक सुरक्षात्मक फ्लू टीके विकसित करने में मदद कर सकता है। सफलता, जिसे पीएलओएस बायोलॉजी में प्रकाशित किया जाएगा, इन्फ्लूएंजा वैक्सीन उत्पादन विधियों में विविधता लाने के महत्व पर प्रकाश डालती है और वैक्सीन डिजाइन के लिए नए रास्ते प्रदान करती है। निष्कर्षों से ऐसे टीके बनाने में मदद मिल सकती है जो इन्फ्लूएंजा वायरस की एक विस्तृत श्रृंखला से रक्षा करते हैं।

यूनिवर्सिटी ऑफ पिट्सबर्ग स्कूल ऑफ मेडिसिन के होली सिमंस के नेतृत्व में शोधकर्ताओं ने एक नए प्रकार के एंटीबॉडी की खोज की है जो विभिन्न प्रकार के इन्फ्लूएंजा वायरस को निष्क्रिय करने की क्षमता दिखाता है। यह महत्वपूर्ण प्रगति, जिसे हाल ही में पीएलओएस बायोलॉजी जर्नल में प्रकाशित किया गया है, अधिक सार्वभौमिक रूप से प्रभावी फ्लू वैक्सीन का कारण बन सकती है।

फ्लू का टीका प्रतिरक्षा प्रणाली को एंटीबॉडी का उत्पादन करने का कारण बनता है जो हमलावर फ्लू वायरस के बाहर हेमाग्लगुटिनिन नामक वायरल प्रोटीन से जुड़ता है, और इसे मानव कोशिकाओं में प्रवेश करने से रोकता है। अलग-अलग एंटीबॉडी अलग-अलग तरीकों से हेमाग्लगुटिनिन के विभिन्न हिस्सों से जुड़ते हैं, और हेमाग्लगुटिनिन समय के साथ बदलता है, जिससे इन्फ्लूएंजा के नए उपभेदों का उदय होता है जो पुराने एंटीबॉडी से बचने में सक्षम होते हैं। सबसे प्रभावशाली उपभेदों की भविष्यवाणियों के आधार पर हर साल नए फ्लू के टीके पेश किए जाते हैं।

व्यापक शोध प्रयास फ्लू के टीके विकसित करने का मार्ग प्रशस्त कर रहे हैं जो एक साथ कई प्रकारों से बेहतर सुरक्षा प्रदान करेंगे। कई वैज्ञानिक एंटीबॉडी पर काम कर रहे हैं जो H1 और H3 नामक इन्फ्लूएंजा उपप्रकारों से रक्षा करते हैं।

मनुष्य इन्फ्लूएंजा वायरस के प्रति एंटीबॉडी प्रतिक्रियाओं को बेअसर करने वाले अभिसरण H1N1-H3N2 विकसित करते हैं। पैनल सीमन्स एट अल द्वारा रिपोर्ट की गई संरचनाओं से हैं। (रिसेप्टर एंगेजमेंट मॉडल PDB7TRH, 7RRI और 3UBE जू एट अल से)। छवि स्रोत: केविनमैककार्थी(CC-BY4.0)

सिमंस और सहकर्मियों ने इस काम में एक विशेष चुनौती की पहचान की - कुछ एच1 उपभेदों में, हेमाग्लगुटिनिन बनाने वाले बिल्डिंग ब्लॉक्स के अनुक्रम में सूक्ष्म परिवर्तन होते हैं। कुछ एंटीबॉडी जो H3 को बेअसर करते हैं, वे H1 को भी बेअसर कर सकते हैं, लेकिन अगर H1 के हेमाग्लगुटिनिन में यह परिवर्तन होता है (यानी, 133a सम्मिलन) तो H1 को बेअसर नहीं कर सकते।

अब, रोगी के रक्त के नमूनों पर प्रयोगों की एक श्रृंखला के माध्यम से, शोधकर्ताओं ने एंटीबॉडी के एक नए वर्ग की खोज की है जो 133a सम्मिलन के साथ या उसके बिना कुछ H3 उपभेदों और कुछ H1 उपभेदों को बेअसर करने में सक्षम हैं। अद्वितीय आणविक विशेषताएं इन एंटीबॉडी को अन्य एंटीबॉडी से अलग करती हैं जो अन्य मार्गों के माध्यम से एच1 और एच3 उपभेदों को पार-निष्क्रिय करने में सक्षम हैं।

यह अध्ययन उन एंटीबॉडी की सूची का विस्तार करता है जो इन्फ्लूएंजा वायरस के विकास में सहायता कर सकते हैं जो विभिन्न आणविक तंत्रों के माध्यम से व्यापक सुरक्षा प्राप्त करते हैं। इसके अतिरिक्त, इस बात के बढ़ते प्रमाण हैं कि वर्तमान में फ्लू के टीके बनाने का सबसे आम तरीका अंडों में उन्हें विकसित करना है, और यह अध्ययन इस पद्धति से दूर जाने का समर्थन करता है।

लेखक कहते हैं: "हमें वायरस के चल रहे विकास को बनाए रखने के लिए वार्षिक इन्फ्लूएंजा वायरस टीकाकरण की आवश्यकता है। हमारे अध्ययन से पता चलता है कि व्यापक सुरक्षात्मक प्रतिरक्षा प्राप्त करने में बाधाएं आश्चर्यजनक रूप से कम हो सकती हैं। इन्फ्लूएंजा वायरस एक्सपोजर/टीकाकरण की सही श्रृंखला के साथ, मनुष्यों के लिए मजबूत एंटीबॉडी प्रतिक्रियाएं उत्पन्न करना संभव है जो विभिन्न एच1एन1 और एच3एन2 वायरस को बेअसर कर देते हैं, जिससे बेहतर टीके डिजाइन करने के नए रास्ते खुल जाते हैं।"